免疫球蛋白是由两条相同的重链和两条相同的轻链通过二硫键连接形成的Y形结构，可分为可变区和恒定区，具有抗原结合和免疫效应功能。
免疫球蛋白的基本结构由四条多肽链组成，包括两条分子量较大的重链和两条分子量较小的轻链。重链和轻链的氨基端为可变区，负责识别和结合特异性抗原，羧基端为恒定区，介导免疫效应功能。重链和轻链之间、两条重链之间均通过二硫键连接。根据重链恒定区的不同，免疫球蛋白可分为IgG、IgA、IgM、IgD和IgE五类。免疫球蛋白的Y形结构使其具有两个抗原结合位点，能够同时结合两个相同的抗原表位。免疫球蛋白的铰链区位于重链恒定区，使分子具有柔韧性，便于与不同距离的抗原表位结合。免疫球蛋白的Fc段可与补体、吞噬细胞等结合，发挥调理吞噬、激活补体等生物学效应。
免疫球蛋白的结构与其功能密切相关，可变区的氨基酸序列多样性决定了抗体的特异性，恒定区的结构特征决定了抗体的效应功能。了解免疫球蛋白的结构有助于理解其生物学功能和在疾病诊断治疗中的应用。日常可通过均衡饮食、适量运动等方式维持正常免疫功能，必要时可在医生指导下使用免疫调节药物。
